Isoleucine
Протеиногенен аминокиселини могат да бъдат разделени на различни групи в зависимост от структурата на техните странични вериги. Изолевцин, заедно с левцин, валин, аланини глицин, принадлежи към аминокиселини с алифатни странични вериги, което означава, че те носят само една въглероден странична верига и са неполярни. В допълнение, изолевцин, левцин и валин се наричат разклонени вериги аминокиселини поради тяхната специфична молекулярна структура: аминокиселини с разклонена верига - BCAA. BCAA принадлежат към неутралния амино киселини, поради което те могат да се държат както киселинно, така и основно. Изолевцинът не може да се синтезира от самото човешко тяло и следователно е от съществено значение (необходимо за живота). Като основна аминокиселина, изолевцинът трябва да се консумира в достатъчни количества с хранителни протеини, за да се поддържа балансиран азот диета и позволяват нормален растеж.
Храносмилане на протеини и чревна абсорбция
Частична хидролиза на диетата протеини започва в стомах. Основните вещества за храносмилането се отделят от различни клетки в стомаха лигавицата. Големите и второстепенните клетки произвеждат пепсиноген, предшественик на ензима за разцепване на протеини пепсин. стомах клетки произвеждат стомашна киселина, който насърчава превръщането на пепсиноген в пепсин, В допълнение, стомашна киселина понижава pH, което се увеличава пепсин дейност. Пепсинът разгражда богатия на изолевцин протеин, особено суроватка протеини, казеин, месо, яйца и лешник протеини в продукти за разцепване с ниско молекулно тегло, като поли- и олигопептиди. След това разтворимите поли- и олигопептиди навлизат в тънко черво, мястото на основната протеолиза - храносмилането. В панкреаса, протеази - разцепване на протеини ензими - се формират. Протеазите първоначално се синтезират и секретират като зимогени - неактивни предшественици. Само в тънко черво активират ли се от ентеропептидази - ензими образуван от лигавицата клетки -, калций и храносмилателния ензим трипсин. Най-важните протеази включват ендопептидази и екзопептидази. Ендопептидазите се разцепват протеини и полипептиди вътре молекули, увеличавайки крайната атакуемост на протеините. Екзопептидазите атакуват пептидните връзки на края на веригата и могат специфично да разцепят определени амино киселини от карбоксилния или аминокрайния край на протеина молекули. Те се означават съответно като карбокси- или аминопептидази. Ендопептидазите и екзопептидазите се допълват взаимно в разцепването на протеини и полипептиди поради различната им субстратна специфичност. Специфични алифатни амино киселини, включително изолевцин, се освобождават от ендопептидазната еластаза. Впоследствие изолевцинът се намира в края на протеина и по този начин е достъпен за разцепване карбоксипептидаза А. Тази екзопептидаза отделя както алифатни, така и ароматни аминокиселини от олигопептидите. Изолевцинът се абсорбира предимно активно и електрогенно в натрий котранспорт в ентероцитите - лигавицата клетки - на тънко черво. Около 30 до 50% от абсорбирания изолевцин вече се разгражда и метаболизира в ентероцитите. Транспорт на изолевцин и неговите метаболити от клетките през порталната система до черен дроб възниква по протежение на концентрация наклон чрез различни транспортни системи. Чревни абсорбция на аминокиселините е почти пълна на почти 100 процента. Есенциални аминокиселини, като изолевцин, левцин, валин и метионин, се усвояват много по-бързо от несъществени аминокиселини. Разграждането на хранителните и ендогенните протеини на по-малки продукти на разцепване е важно не само за поглъщането на пептиди и аминокиселини в ентероцитите, но също така служи за разрешаване на чуждото естество на протеиновата молекула и за предотвратяване на имунологични реакции.
Разграждане на протеини
Изолевцинът и другите аминокиселини могат да се метаболизират и разграждат във всички тъкани на организма, като по принцип освобождават NH3 във всички клетки и органи. амоняк позволява синтеза на не-незаменими аминокиселини, пурини, порфирини, плазмени протеини и протеини за защита на инфекцията. Тъй като NH3 в свободна форма е невротоксичен дори в много малки количества, той трябва да бъде фиксиран и отделен. Фиксирането става чрез глутамат дехидрогеназна реакция. В този процес, амоняк освободен в екстрахепаталните тъкани се прехвърля в алфа-кетоглутарат, в резултат на което глутамат. Прехвърлянето на втора амино група към глутамат води до образуването на глутамин, Процесът на глутамин синтезът служи за предварителна амоняк детоксикация. Глутаминът, който се формира главно в мозък, транспортира свързания и по този начин безвреден NH3 до черен дроб. Други форми на транспорт на амоняк до черен дроб сте аспарагинова киселина намлява аланин. Последната аминокиселина се образува чрез свързване на амоняк с пируват в мускулите. В черния дроб амонякът се освобождава от глутамин, глутамат, аланин и аспартат. Сега NH3 се въвежда в хепатоцитите - чернодробни клетки - за окончателно детоксикация с помощта на карбамил-фосфат синтетаза в урея биосинтеза. Два амоняка молекули образуват молекула на урея, който се екскретира през бъбреците с урината. Чрез образуването на урея, 1-2 мола амоняк могат да се елиминират ежедневно. Степента на синтез на урея зависи от влиянието на диета, особено приема на протеини по отношение на количеството и биологичното качество. В средно диета, количеството урея в дневната урина е от порядъка на около 30 грама. Хората с нарушена бъбречна функция не могат да отделят излишната урея през бъбрек. Засегнатите лица трябва да следват диета с ниско съдържание на протеини, за да се избегне повишено производство и натрупване на урея в бъбрек поради разграждането на аминокиселините.
