Leucine - Leu - е един от общо 21 протеиногенни аминокиселини използвани за изграждане протеини.В зависимост от структурата на техните странични вериги, протеиногенни аминокиселини са разделени на различни групи. Leucine, като изолевцин, валин, аланин и глицин, е аминокиселина с алифатна странична верига. Алифатни аминокиселини носете само един въглероден странична верига и са неполярни.Leucine, изолевцин и валин се наричат амино с разклонена верига киселини поради тяхната специфична молекулярна структура: аминокиселини с разклонена верига (BCAA). BCAA са сред неутралните аминокиселини киселини, поради което те могат да се държат както киселинно - освобождаване на протони, така и основно поглъщане на протони. Като аминокиселина, необходима за живота, левцинът трябва да се поглъща в достатъчно количество с хранителни протеини, за да се поддържа балансиран азот диета и позволяват нормален растеж.
Храносмилане на протеини и чревна абсорбция
Частична хидролиза на диетата протеини започва в стомах. Основните вещества за храносмилането се отделят от различни клетки в стомаха лигавицата. Големите и второстепенните клетки произвеждат пепсиноген, предшественик на ензима за разцепване на протеини пепсин. стомах клетки произвеждат стомашна киселина, който насърчава превръщането на пепсиноген в пепсин, В допълнение, стомашна киселина понижава pH, което се увеличава пепсин активност. Пепсинът разгражда богатия на левцин протеин до продукти от разцепване с ниско молекулно тегло, като поли- и олигопептиди. Добрите естествени източници на левцин включват суроватка, яйце, овес, царевица, просо и лешников протеин, както и казеин. Разтворимите поли- и олигопептиди впоследствие влизат в тънко черво, мястото на основното разграждане на протеолиза-протеин. В панкреаса, протеази - разцепване на протеини ензими - се формират. Протеазите първоначално се синтезират и секретират като зимогени - неактивни предшественици. Това е само в тънко черво че те се активират от ентеропептидази - ензими образуван от лигавицата клетки - калций и храносмилателния ензим трипсинНай-важните протеази включват ендопептидазите и екзопептидазите. Ендопептидазите се разцепват протеини и полипептиди вътре молекули, увеличавайки крайната атакуемост на протеините. Екзопептидазите атакуват пептидните връзки на края на веригата и могат специфично да разцепят определени амино киселини от карбоксилния или аминокрайния край на протеина молекули. Те се означават съответно като карбокси- или аминопептидази. Ендопептидазите и екзопептидазите се допълват взаимно поради различна субстратна специфичност при разцепването на протеини и полипептиди. Ендопептидазната еластаза отделя специално алифатни аминокиселини, включително левцин. Впоследствие левцинът се намира в края на протеина и по този начин е достъпен за разцепване карбоксипептидаза А. Тази екзопептидаза отделя както алифатни, така и ароматни аминокиселини от олигопептиди. Левцинът се абсорбира предимно активно и електрогенно в натрий котранспорт в ентероцитите (лигавицата клетки) на тънко черво. Около 30 до 50% от абсорбирания левцин вече се разгражда и метаболизира в ентероцитите. Транспорт на левцин и неговите метаболити от клетките през порталната система до черен дроб се случва чрез различни транспортни системи по протежение на концентрация градиент.Чревен абсорбция на аминокиселините е почти пълен на почти 100 процента. Есенциални аминокиселини, като левцин, изолевцин, валин и метионин, се усвояват много по-бързо от несъществени аминокиселини. Разграждането на хранителните протеини и ендогенните протеини на по-малки продукти на разцепване е важно не само за поглъщането на пептиди и аминокиселини в ентероцитите, но също така служи за разрешаване на чуждото естество на протеиновата молекула и за предотвратяване на имунологични реакции.
Разграждане на протеини
Левцинът и другите аминокиселини могат да се метаболизират и разграждат във всички тъкани на организма, като по принцип освобождават NH3 във всички клетки и органи. амоняк позволява синтеза на не-незаменими аминокиселини, пурини, порфирини, плазмени протеини и протеини на защитата срещу инфекции. Тъй като NH3 в свободна форма е невротоксичен дори в много малки количества, той трябва да бъде фиксиран и отделен. амоняк мога олово до сериозно увреждане на клетките чрез инхибиране енергиен метаболизъм и рН се измества. Фиксирането става през глутамат дехидрогеназна реакция. В този процес, амоняк освободен в екстрахепаталните тъкани се прехвърля в алфа-кетоглутарат, образувайки се глутамат. Прехвърлянето на втора амино група към глутамат води до образуването на глутамин, Процесът на глутамин синтезът служи като предварителен амоняк детоксикация. Глутаминът, който се формира главно в мозък, транспортира свързания и по този начин безвреден NH3 до черен дроб. Други форми на транспорт на амоняк до черен дроб сте аспарагинова киселина намлява аланин. Последната аминокиселина се образува чрез свързване на амоняк с пируват в мускулите. В черния дроб амонякът се освобождава от глутамин, глутамат, аланин и аспартат. Сега NH3 се въвежда в хепатоцитите - чернодробни клетки - за окончателно детоксикация с помощта на карбамил-фосфат синтетаза в урея биосинтеза. Два амоняка молекули образуват молекула на урея, който е нетоксичен и се екскретира през бъбреците с урината. 1-2 мола амоняк могат да се елиминират ежедневно чрез образуване на урея. Степента на синтез на урея зависи от влиянието на диета, особено приема на протеини по отношение на количеството и биологичното качество. В средно диета, количеството урея в дневната урина е в диапазона от около 30 грама. Хората с нарушена бъбречна функция не могат да отделят излишната урея през бъбрек. Засегнатите лица трябва да следват диета с ниско съдържание на протеини, за да се избегне повишено производство и натрупване на урея в бъбрек поради разграждането на аминокиселините.
