Около половината от всички протеини в човешкото тяло са гликопротеините. Веществата играят роля като клетъчни компоненти, както и имунни вещества. Те се образуват предимно като част от това, което е известно като N-гликозилиране и могат да причинят сериозни заболявания, ако са неправилно сглобени.
Какво представляват гликопротеините?
Гликопротеините са протеини с дървовидни разклонени хетерогликанови остатъци. Те обикновено са с вискозна консистенция. Макромолекулите съдържат ковалентно свързани захар групи. Те се състоят от монозахариди, Като гликоза, фруктоза, маноза или ацетилирани амино захари. Следователно те се наричат още олигозахариди, свързани с протеини. Ковалентното свързване може да се осъществи по различни начини и съответства на свързването или с аминокиселини серин или аспарагин. Свързването със серин се нарича О- и свързване с аспарагин се нарича N-гликозилиране. Гликопротеините на N-гликозилирането се различават по размер. Те съответстват на монозахариди, ди- или олигозахариди до полизахариди. Според техния дял от монозахариди, те се разделят на богати на маноза, сложни и хибридни гликопротеини. В групата, богата на маноза, преобладават остатъците от маноза. В комплексната група преобладават захаридите. Хибридната група е смесена форма. Съдържанието на въглехидрати в гликопротеините варира от няколко процента за рибонуклеазите до 85 процента за кръв групови антигени.
Функция, действие и роли
Гликопротеините изпълняват множество функции в човешкия организъм. Те са структурен компонент на клетъчните мембрани и се наричат още структурни протеини в този контекст. Те обаче присъстват и в слузта и служат като смазки в течностите. Те допринасят за клетъчното взаимодействие като мембранни протеини. Някои гликопротеини изпълняват и хормонални функции, като растежен фактор hCG. Те са еднакво важни като имунологични компоненти под формата на имуноглобулини намлява интерферони. Всички експортни протеини и мембранни протеини на тялото все още са били гликопротеини, поне по време на биосинтезата. Те са особено подходящи за реакции на разпознаване в имунната система тъй като те взаимодействат с имунологични Т-клетки и Т-клетъчни рецептори. При човека са изолирани различни плазмени протеини кръв плазма, от която само албумин и липса на преалбумин захар остатъци. Изобилието на гликопротеини е изненадващо. В крайна сметка почти всички извънклетъчни разтворими протеини и ензими имат остатъци от захар. В хормони, гликопротеините имат плейотропни ефекти и по този начин са от решаващо значение за дейността на различни органични системи. Например хормони TSH, HCG и FSH са гликопротеини. Като мембранни протеини, те са представени в ролята на рецептор, както и в ролята на транспортен контролер и стабилизатор. Те имат стабилизиращ ефект главно заедно с гликолипидите. Заедно с тези вещества те образуват така наречения гликокаликс, който стабилизира клетките без клетъчна стена.
Образуване, поява, свойства и оптимални стойности
Най-честата форма на образуване на гликопротеини е N-гликозидно свързване или N-гликозилиране към аспарагин. Захарта се свързва с азот на свободна киселина амид групи в този процес. N-гликозилирането се извършва в ендоплазмения ретикулум. Образуваните по този начин N-гликозиди са най-подходящата гликопротеинова група. По време на N-гликозилирането, предшественикът на захарта се снайпетира към молекулата носител долихол независимо от аминокиселинната последователност на целевия протеин. OH групата в края на молекулата е свързана с дифосфат. В терминала се образува олигозахариден предшественик фосфат остатък от молекули. Първите седем от захарите се събират от цитозолната страна. Към долихола са прикрепени два N-ацетил глюкозамини и пет остатъка от маноза фосфат. Захарните нуклеотиди GDP-маноза и UDP-N-ацетил-глюкозамин се явяват като донори. Предшественикът се транспортира през ER мембраната от транспортен протеин. По този начин предшественикът е ориентиран към вътрешната страна на ендоплазмения ретикулум, където към него се добавят четири остатъка от маноза. В допълнение, гликоза остатъци се добавят. 14-захарният предшественик накрая се прехвърля в протеин. Друг път на образуване на гликопротеините е свързването на O-гликозиди или O-гликозилирането към серин, което се извършва в апарата на Golgi на клетките. В този процес свързването на захарта става с хидроксилна група на серин. Стойностите на гликопротеините са от първостепенно значение по отношение на плазмения протеин, тъй като те играят роля в голяма степен кръв Да се изброят всички стандартни стойности за гликопротеини поотделно в този момент ще надхвърли обхвата.
Болести и разстройства
някои генетични заболявания показват ефекти върху гликозилирането. Една група от такива нарушения е CDG. В този случай гликопротеините показват ненормални нива. Засегнатите лица страдат от забавено развитие, което е свързано както с физически, така и с психически проблеми. Страбизмът може да бъде друг симптом на генетичното разстройство. Общо около 250 различни гена участват в образуването на глокопротеини. При вродени нарушения на гликозилирането, нарушения в свързването на страничните вериги на въглехидратите към протеините са налице поради генетично разположение. При пост-транслационна модификация протеините придобиват пълната си функционалност. Когато този процес се сглоби необичайно ензими или протеини, които изграждат въглехидратни странични вериги, резултатите от CDG. N-гликозилирането е най-често засегнато от разрушаване. Към днешна дата са открити около 30 ензимни дефекта, които влияят на N-гликозилирането. Генетичните нарушения на О-гликозилирането са малко по-редки. Те се проявяват в нервно-мускулни мултисистемни нарушения, като синдром на Уокър-Варбург. Тъй като гликопротеините изпълняват толкова много функции в организма, клиничната картина се характеризира с множество симптоми. Всички вродени системи могат да бъдат засегнати от вродени нарушения на гликозилирането. Нарушенията на психомоторното развитие са водещият симптом. Неврологичните отклонения са също толкова чести. Нарушенията на коагулацията или ендокринните нарушения също не са необичайни.
