Хидроксилизинът е некласична протеиногенна аминокиселина. Той е включен в съответния протеин като лизин и се хидролизира до хидроксилизин в полипептида с помощта на ензим. Той представлява един от основните компоненти на колаген протеини of съединителната тъкан.
Какво е хидроксилизин?
Хидроксилизинът е протеиногенна аминокиселина, която първо се вгражда в протеин като лизин. Следователно, това е неканонична протеиногенна аминокиселина. Терминът „каноничен“ означава класически. Така че няма отделен кодон за тази аминокиселина. Хидроксилизинът се намира главно в колаген of съединителната тъкан и в гликопротеини. Там, лизин се превръща в хидроксилизин чрез ензимни процеси. В процеса само част от лизина се превръща в хидроксилизин. Свойствата на съответните колагени зависят от количеството хидролизиран остатък на лизин и пролин. В свободна форма хидроксилизинът може да бъде изолиран като хидрохлорид. Хидрохлоридът на хидроксилизина е бежов прах с точка на топене който варира от 225 до 230 градуса. Това е основна аминокиселина, която също прави протеини съдържащи хидроксилизин реагират основно. Хидроксилизинът е открит от американския биохимик и съосновател на „клиничната химия” Доналд Ван Слайк (1883 - 1971).
Функция, действие и роли
Хидроксилизинът има голямо значение при изграждането на съединителната тъкан. Гликопротеините също съдържат хидроксилизин, за да образуват гликозидни връзки на протеина с захар остатъци при хидроксилния остатък. В рамките на колаген, той е отговорен за омрежването на отделния протеин молекули. Заедно с хидроксилпролин, хидролизираната форма на пролин, той също е от съществено значение за изграждането на третичните и четвъртичните структури на колагена. Хидроксилирането на лизин се катализира от ензима лизилхидроксилаза с участието на кофакторите желязо йони и аскорбинова киселина (витамин С). В разпределение структурата на хидроксилирани лизинови остатъци в колагена не е нито особено твърда, нито гъвкава. Има повтарящи се модели. В протеина обаче има и цели области, които не съдържат хидроксилирани лизинови остатъци. Докато хидроксипролинът е отговорен за спираловидната структура на колагена чрез свързване на три протеинови вериги, кръстосани връзки между различните протеини молекули се образуват чрез хидроксилните групи на хидроксилизина. В допълнение, тези молекулни групи служат и като свързващо място за гликозидна връзка с захар. Като цяло това гарантира сила на съединителната тъкан. Ако има недостиг на хидроксилизин в протеини, той не може да бъде отстранен чрез допълнителен прием на аминокиселината. Няма кодон за свободен хидроксилизин, така че включването му в съответния протеин не е възможно. Стойността на диетата добавки следователно с добавки на хидроксилизин е силно съмнително. Следователно дефицитът трябва да се дължи на недостатъчна хидроксилиза на лизин.
Образуване, поява, свойства и оптимални стойности
Хидроксилизинът се намира само в колагена на хора и животни. Освен това има няколко гликопротеини, които също съдържат хидроксилизин. Те включват адипонектин, наред с други. Адипонектинът е хормон, който се произвежда в мастната тъкан и има значително влияние върху ефективността на инсулин. При някои е открит и хидроксилизин бактерии , като Стафилококус ауреус, Най- разпределение хидроксилиран лизин не е еднороден в колагена. Има позиции, където почти винаги се намира. В други области хидроксилизин почти никога не се открива. Това неравномерно разпределение определя структурата на колагена. В структурата на тройната спирала на колагена хидроксилизинът винаги се намира в Y позиция на повтарящата се последователност Gly-XY. В късите региони с нехелична структура хидроксилизинът се среща и в други позиции.
Болести и разстройства
Съединителната тъкан е абсолютно зависима от наличието на хидроксилизин. Колагенът може да бъде стабилен и силен само ако напречните връзки на протеина молекули също функционират. Причинява се дефицит на хидроксилизин слабост на съединителната тъкан. Ако той присъства само в изключително малки количества или изобщо не съществува, съответният организъм не би бил жизнеспособен. Съединителната тъкан вече няма да може да изпълнява функцията си на ограничаваща и поддържаща тъкан за органите. Всъщност има заболявания, които се дължат на дефицит на хидроксилизин, тъй като тази аминокиселина първоначално е включена като лизин по време на биосинтеза на протеини, не може да бъде първичен дефицит. Хидроксилизинът се образува от лизин в колагеновия протеин с помощта на лизилхидроксилази. По този начин, дефицитът на хидроксилизин може да бъде резултат само от дефект в този ензим или неговата неадекватна функция. По този начин има група хетерогенни вродени дефицити на съединителната тъкан, известни като Синдром на Ehlers-Danlos. Редица мутации могат да бъдат отговорни за тази клинична картина. Освен всичко друго, лизилхидроксилазата може да е дефектна, така че твърде малко лизин се хидроксилира. Синдром на Ehlers-Danlos се проявява чрез преразтягане на кожа и свръхдвижение на ставите. Вътрешни органи, съдове, сухожилия, връзките и мускулите също са засегнати. Прогнозата зависи от тежестта на дефекта. Ако съдове участват, може да се очаква неблагоприятен курс. Пълният отказ на ензима лизилхидроксилаза е несъвместим с живота и следователно не се наблюдава. Въпреки това, дори с непокътнат ензим, слабост на съединителната тъкан може да възникне при определени обстоятелства поради ниската си активност. Лизилхидроксилазата изисква желязо йони и аскорбинова киселина (витамин С) като кофактори. Ако например витамин С липсва, възниква т. нар. скорбут. Скорбутът е придобито заболяване на съединителната тъкан, причинено от липсващи хидроксилни групи върху остатъци от пролин и лизин в колагена. Причината е ниска активност на пролин хидроксилаза и лизин хидроксилаза поради дефицит на аскорбинова киселина.
