Лизин (Lys) е един от 21 L-аминокиселини които се включват редовно в протеини. Поради тази причина, лизин се нарича протеиногенен и е от съществено значение за биосинтеза на протеини и поддържането на мускулите и съединителната тъкан. Дефицит от лизин може да наруши биосинтеза на протеини (образуване на нови протеини). Според химическата си структура и състав лизинът принадлежи към основните аминокиселини, които също включват хистидин и аргинин. Тъй като и трите аминокиселини се състоят от шест въглероден атоми и основна група, те се наричат хексон бази. В лизина свободната аминогрупа (NH2) в страничната верига реагира като основа, особено ако рН е твърде ниско или киселинно. Ако случаят е такъв, свободната NH2 група лизин поема протони (H +) от околната среда и се превръща в NH3 +. Чрез протонната връзка лизинът повишава рН на околната среда и в същото време придобива положителен заряд. По този начин, основен амино киселини поддържат рН в извънклетъчното и вътреклетъчното пространство на организма. Лизинът не се произвежда от самото човешко тяло и следователно е от съществено значение (необходимо за живота). В допълнение към лизин, осем други амино киселини се считат за основни, като всички те трябва да се доставят с храна и не могат да бъдат заменени с други аминокиселини. Докато седем от незаменими аминокиселини могат да се образуват в междинен метаболизъм от съответните им алфа-кето киселини чрез реакция на трансаминиране, това не е случаят с лизин и треонин. Те са необратимо трансаминирани и следователно се наричат незаменими аминокиселини правилното.
Храносмилане и чревна абсорбция
Частичната хидролиза на хранителните протеини започва през стомах. Важни вещества за храносмилането на протеини се секретират от различни клетки в стомаха лигавицата. Основните клетки произвеждат пепсиноген, предшественик на ензима за разцепване на протеини пепсин. Париеталните клетки произвеждат стомашна киселина (HCl), който насърчава превръщането на пепсиноген в пепсин. В допълнение, HCl понижава стомашното рН, което се увеличава пепсин дейност. Пепсинът разгражда богатия на лизин протеин до продукти за разцепване с ниско молекулно тегло, като поли- и олигопептиди. Добрите естествени източници на лизин включват суроватка, яйце, месо, соя, пшеничен зародиш, леща и амарант протеин, както и казеин. Освен това готвене вода на картофите има големи количества лизин, тъй като аминокиселината се разтваря от картофения протеин под действието на топлина. Разтворимите поли- и олигопептиди впоследствие навлизат в тънко черво, мястото на основната протеолиза (храносмилане). Протеази (разцепване на протеини ензими) се образуват в ацинарните клетки на панкреаса (панкреаса). Протеазите първоначално се синтезират и секретират като зимогени - неактивни предшественици. Едва до тънко черво че зимогените се активират от ентеропептидази, калций и храносмилателния ензим трипсин. Ентеропептидазите са ензими произведени от ентероцити (клетки на червата лигавицата) и се секретира, когато пристига хранителният протеин. Заедно с калций, Те олово към преобразуването на трипсиногенен да се трипсин в чревния лумен, който от своя страна е отговорен за активирането на други зимогени, получени от панкреатична секреция. Най-важните протеази включват ендопептидази и екзопептидази. Ендопептидази, като трипсин, химотрипсин, еластаза, колагеназаи ентеропептидаза, разцепват протеини и полипептиди вътре молекули, увеличавайки крайната атакуемост на протеините. Екзопептидази, като карбоксипептидаза А и В, и амино и дипептидазите, атакуват пептидните връзки на края на веригата и могат специфично да разцепят определени амино киселини от карбокси или амино края на протеина молекули. Те се наричат съответно карбокси- или аминопептидази. Ендопептидазите и екзопептидазите се допълват взаимно в разцепването на протеини и полипептиди поради различната им субстратна специфичност. Ендопептидазата трипсин отделя по-специално основните аминокиселини лизин, аргинин, хистидин, орнитин и цистин в С-крайния край на пептидната верига. Впоследствие лизинът се намира в края на протеина и по този начин е достъпен за разцепване карбоксипептидаза Б. Тази екзопептидаза отделя изключително основни аминокиселини от олигопептидите. В края на усвояването на протеини, лизинът присъства или като свободна аминокиселина, или свързан с други аминокиселини, под формата на ди- и трипептиди.В свободна, несвързана форма, лизинът се приема предимно активно и електрогенно в натрий котранспорт в ентероцитите (лигавицата клетки) на тънко черво. Движещата сила на този процес е насочена към стойността на клетката натрий градиент, който се поддържа с помощта на натрий /калий ATPase. Ако лизинът все още е част от ди- или трипептиди, те се транспортират в ентероцитите срещу a концентрация градиент в H + котранспорт. Вътреклетъчно пептидите се разграждат от амино и дипептидази до свободни аминокиселини, включително лизин. Лизинът напуска ентероцитите чрез различни транспортни системи по протежение на концентрация градиент и се транспортира до черен дроб чрез портала кръв. Чревни абсорбция на лизин е почти пълен при почти 100%. Има обаче разлики в скоростта на абсорбция. Есенциални аминокиселини, като лизин, изолевцин, валин, фенилаланин, триптофан, и метионин, се усвояват много по-бързо от несъществени аминокиселини. В сравнение с неутралните аминокиселини, аминокиселините с основна странична група се абсорбират в ентероцитите с много по-ниска скорост. Разграждането на хранителните и ендогенните протеини на по-малки продукти на разцепване е важно не само за поглъщането на пептиди и аминокиселини в ентероцитите, но също така служи за разрешаване на чуждото естество на протеиновата молекула и за предотвратяване на имунологични реакции.
