Десмозин е протеиногенна аминокиселина. Заедно с други аминокиселини, той образува фибрите и структурния протеин еластин. При мутации в ELN ген, структурното образуване на еластин е нарушено.
Какво е десмозин?
Аминокиселините са важен компонент на човешкия организъм. Те са клас органични съединения, образувани от поне една карбокси група и една амино група. Поради това, аминокиселини са и двете карбоксилни киселини намлява амини. В зависимост от тяхното положение спрямо карбоксилната група, амино киселини могат да бъдат разпределени към различни групи. Амино киселини с терминална карбокси група се наричат геминални или α-терминални и принадлежат към α-аминокиселините. Тези амино киселини са елементи на протеини. Човешкото тяло има повече от 20 протеиногенни аминокиселини и 400 непротеиногенни аминокиселини. D-аминокиселините са специална група. Една от повече от 20 протеиногенни аминокиселини е дезмозинът, който заедно с изодесмозини със сходна структура образува влакнестия протеин еластин. Еластинът и неговият разтворим предшественик тропоеластин принадлежат към структурните протеини и допринасят за оформянето и подкрепата на анатомичните структури. Еластин играе специална роля в разтягане способност на големи кръв съдове, като аортата.
Функция, ефект и задачи
Десмозин формално е четворна аминокиселина. В центъра си има пиридиниев пръстен. Пиридин е името, дадено на химично съединение с молекулярна формула C5H5N, което принадлежи към хетероцикличните родителски системи и образува най-простия азин под формата на шестчленен пръстен с един азот атом и пет въглероден атоми. Неговият централен пиридиниев пръстен позволява на дезмозин да омрежва отделните протеинови нишки във фибри протеиновия еластин. Съставът на еластин е подобен на колаген. Вместо хидроксилизин обаче еластинът има значителна част от валина. Лизин остатъците се окисляват до ализин от ензима лизил оксидаза. Три ализина и един лизин от своя страна образуват десмозин под формата на пръстен. Тази форма играе значителна роля в еластичността на цялостната молекула еластин. Като протеинова мрежа еластинът се състои от омрежени единици дезмозин и еластично разтеглив. Дробовете, кожа намлява кръв съдове всички зависят от еластина и неговия компонент дезмозин, тъй като именно това им придава значителна еластичност. Десмозин флуоресцира синьо под UV светлина и придава на еластина жълтия цвят, вода неразтворимост, термостабилност и устойчивост на основи и протеази.
Образуване, поява, свойства и оптимални стойности
Образуването на десмозин е известно още като биосинтеза на десмозин. В този биосинтез крайните аминогрупи на L-лизин единиците се преобразуват в ω-алдехиди чрез окисляване от ензима лизил оксидаза. Лизил оксидазата е протеин лизин-6-оксидаза и по този начин съответства на ензим, намиращ се в извънклетъчното пространство на съединителната тъкан. В омрежването на еластин и колаген, той служи като катализатор и механичен стабилизатор на протеини. В биосинтеза на дезмозин, лизил оксидазата превръща лизина в ализин. Този процес протича в извънклетъчния матрикс и стабилизира напречните връзки на колаген и еластин. Химически реакцията съответства на окислително дезаминиране до алдехид. Ализинът образува или ализиналдол, или десмозин с алдехидни остатъци от съседния тропеластин молекули чрез алдолна кондензация. Останалият лизин образува Schiff база чрез аминогрупата си и поражда изодесмозин. В допълнение към кръв съдове, белите дробове и кожа, всички микрофибрили по-специално носят дезмозин. Това са най-малките влакна от колагенови, ретикуларни и еластични тъкани.
Болести и разстройства
При различни заболявания образуването на еластин от компоненти като десмозин е нарушено. Тези нарушения включват предимно мутации в ELN ген. Най-важните от тях са дерматохалазис, синдром на Уилямс-Беурен и подклапна вродена аортна стеноза. Дерматохалазата е група от съединителната тъкан нарушения с фамилно групиране. Тази група се характеризира с увисване, слабо еластична и набръчкана кожа на различни части на тялото. ELN ген кодове за еластин и може да предизвика подобни прояви чрез мутация. Синдромът на Уилямс-Беурен е рядък в сравнение и засяга само едно на 20,000 7 новородени. В основата на заболяването лежи дефект на хромозома седем. Генният локус е 11.23qXNUMX. Поради дефект на това място, засегнатото лице няма гена на еластин и съседните гени. Делецията на гена на еластин причинява лицева дисморфия и нарушения на структурата на вътрешните органи. NXNUMX Сърце дефекти като суправалвуларни аортна стеноза намлява бъбрек могат да се получат малформации като подкова бъбречна или бъбречна съдова стеноза. Освен това често има когнитивни увреждания. Умствените способности на засегнатите лица са под средното ниво. Въпреки вербалната изразителност, те образуват предимно изречения с бедно съдържание. Започват да четат в изключително ранна възраст, което често надценява умствените им способности. В допълнение към хиперлексията им, често абсолютният им слух също често води до надценяване. Подклапна вродена аортна стеноза, като форма на еластинова мутация, отново съответства на a сърце малформация, свързана със стесняване на голямата аорта. Надклапанната стеноза се намира над аортна клапа в началото на аортата. Тази форма на сърце дефектът често се характеризира с стесняване във формата на пясъчен часовник, което лежи над изхода на коронарни артерии. Възходящата част на аортата също може да бъде стеснена. Тази форма на аортна стеноза е особено често срещана в контекста на току-що обсъдения синдром на Уилямс-Беурен. Това сърдечен дефект също е наблюдавано независимо от заболяването. В този случай обаче не е задължително да е свързано с мутация на еластиновия ген.
