L-метионин принадлежи към същественото (жизненоважно) аминокиселини и не може да бъде произведена от самия човешки организъм. Съответно, адекватният хранителен прием е от голямо значение. Метионин е важен източник на сяра в човешкото диета, Има сяра атом, органично свързан в страничната верига между СН2 и СН3 групите. СН3-S-CH2-R-връзката се нарича още тиоетер, където R означава органичния остатък на метионин молекула. В допълнение към метионин, цистеин също е един от сяра-съдържащ аминокиселини, който реагира с друг цистеин молекула за образуване на дисулфиден мост - връзка между два серни атома, SS връзка - за образуване цистин. Поглъщането на микроелемента сяра се извършва предимно под формата на S-съдържащ метионин и цистеин. Тъй като страничната група на метионин не носи нито положителен, нито отрицателен заряд, метионинът е неутрална, неполярна аминокиселина, необходима за ендогенния синтез на протеини и поради тази причина се нарича протеиногенен. При биосинтеза на протеини метионинът служи като стартерна аминокиселина по време на транслацията. Биосинтез на протеини или ген изразът се отнася до производството на протеин или полипептид и се състои от процеса на транскрипция - образуване на пратеник РНК от ДНК - и транслация - синтез на протеин от пратеник РНК. Транслацията, която се извършва в цитозола на клетките, е след транскрипцията и включва транскрипция на пратеник РНК (mRNA) с участието на рибозоми и прехвърлят РНК молекули (тРНК). ИРНК преминава от мястото на своя синтез, ядрото, свързано с протеини през ядрените пори в цитозола на клетките. ТРНК молекули предоставете на аминокиселини за биосинтез на протеини и се свързват с иРНК, докато рибозоми свързват отделните амино киселини заедно, за да образуват полипептид чрез транслокация (промяна на местоположението) върху иРНК. The рибозоми са в крайна сметка отговорни за превръщането на основната последователност на иРНК в аминокиселинна последователност и по този начин в протеин. Образуване на протеини от отделни амино киселини винаги започва в началния кодон AUG на иРНК. Трите бази аденин-урацил-гуанин - основен триплет, кодон - код специално за метионин. Според това тРНК, която започва биосинтеза на протеини (образуване на нова протеини) трябва да бъде зареден с метионин, за да може да се свърже с основния си триплет UAC със стартовия кодон на иРНК под въздействието на рибозома. В следващ етап втора тРНК, заредена с аминокиселина, се прикрепя към следващия кодон на иРНК, също в сътрудничество с рибозомата. Коя амино киселини се доставят от тРНК молекули зависи от функцията на протеина, който ще се синтезира, която протеинът трябва да изпълни в организма след завършването му. Впоследствие аминокиселината на втората тРНК, например аланин, се прехвърля ензимно към метионин чрез свързване на аланин и метионин чрез пептидна връзка - образуване на дипептид. Чрез транслокация на рибозомата върху иРНК и доставяне на допълнителни аминокиселини с помощта на тРНК молекули, дипептидът се разширява до пептидна верига. Полипептидната верига расте, докато се появи един от трите стоп-кодони на иРНК. Натоварените с аминокиселини молекули на тРНК вече не се свързват, синтезираният протеин се разцепва и иРНК се отделя от рибозомата. Завършеният протеин вече може да изпълнява своята функция в организма. Поради важността си като начална аминокиселина в транслацията, метионинът - представлява първата N-крайна аминокиселина - на всеки протеин.
Чревна абсорбция
Богати на метионин диетични протеини, като яйца, риба, черен дроб, Бразилски орех и цели царевица протеин, вече се разгражда на по-малки продукти на разцепване, като поли- и олигопептиди, в стомах от ензима за разцепване на протеини пепсин. Мястото на основната протеолиза (смилане на протеини) е тънко черво. Там пептидите влизат в контакт със специфични протеази (разцепване на протеини ензими), които отделят отделните аминокиселини, които грим поли- и олигопептидите. Протеазите се произвеждат в панкреаса и се секретират в тънко черво като зимогени (неактивни предшественици). Малко преди пристигането на хранителен протеин, зимогените се активират от ентеропептидази, калций и храносмилателния ензим трипсин.В лумена на тънко черво, пептидите се разцепват вътре в молекулата под въздействието на протеазите химотрипсин В и С, освобождавайки метионин в С-крайния край на пептидната верига. Метионинът вече е в края на протеина, което го прави достъпен за разцепване цинк-зависим карбоксипептидаза А. Карбоксипептидазите са протеази, които атакуват изключително пептидни връзки на края на веригата и по този начин разцепват определени аминокиселини от карбокси или аминокрай на протеиновите молекули. Съответно те се означават като карбокси- или аминопептидази. Метионинът може да се абсорбира или като свободна аминокиселина, или да се свърже с други аминокиселини, под формата на ди- и трипептиди. В свободната, несвързана форма, метионинът се абсорбира предимно активно и електрогенно в ентероцитите (лигавицата клетки) на тънките черва в натрий котранспорт. Задвижването на този процес е към клетка натрий градиент, поддържан от натрий /калий ATPase. Ако метионинът все още е част от ди- или трипептиди, те се транспортират в ентероцитите срещу концентрация градиент в протонния котранспорт. Вътреклетъчно пептидите се разграждат от амино и дипептидази до свободни аминокиселини, включително метионин. Метионинът напуска ентероцитите чрез различни транспортни системи по протежение на концентрация градиент и се транспортира до черен дроб чрез портала кръв. Чревни абсорбция метионин е почти пълен при почти 100%. Въпреки това има разлики в бързината на абсорбция. Есенциални аминокиселини, като метионин, левцин, изолевцин и валин се абсорбират много по-бързо от несъществени аминокиселини. Разграждането на диетичните и ендогенните протеини в продуктите на разцепване с ниско молекулно тегло е важно не само за поглъщането на пептиди и аминокиселини в ентероцитите, но също така служи за разрешаване на чуждото естество на протеиновата молекула и за предотвратяване на имунологични реакции.
