Къде се произвежда трипсиногенът?
Проензимът трипсиногенен е грубо формулиран в панкреаса. Това лежи напречно в горната част на корема от лявата страна на стомах. Панкреасът също може да бъде разделен на две части:
- Ендокринната част произвежда хормони като инсулин за регулиране на захарта баланс, които действат в тялото.
- Екзокринната част, която съставлява основната част на панкреаса, произвежда панкреас слюнка, който съдържа проензима трипсиногенен и има важна функция в храносмилането.
Какви са стандартните стойности?
Тъй като трипсиногенен обикновено се предава директно в тънко черво през каналите на панкреаса, обикновено няма трипсиноген в кръв, т.е. нормалните стойности се доближават до нула. В такъв случай трипсиногенът се открива в кръв, находките определено показват патологичен процес. Остър панкреатит и циститна фиброзанапример са възможни. Скринингови тестове за новородено за трипсин.
Какво общо има трипсиногенът с муковисцидозата?
In циститна фиброза, известна още като муковисцидоза, мутация в генома води до променен състав на секрецията на жлезите, които освобождават секрета си към телесната повърхност като червата. Това прави секрета много по-вискозен, което позволява да се отделя по-бавно. Това е особено важно в случая на панкреаса.Поради по-дългото време на задържане в каналите на панкреаса, секретът има засилен ефект в органа. Тъй като по този начин се активира и повече трипсиноген трипсин, тялото смила собствените си вещества, което може да доведе до остър панкреатит.
Какво представлява трипсинът?
трипсин е ензим, който се образува от неактивен предшественик, проензимът трипсиноген, и играе важна роля в храносмилането на протеини. Проензимът трипсиноген произхожда от екзокринната част на панкреаса. Този проензим се активира по два различни начина.
Първо, аминокиселинната верига, състояща се от шест аминокиселини, се разделя с помощта на ензима ентеропептидаза. На второ място, трипсинът може да се активира сам. В този процес се разделя и аминокиселинна верига от шест аминокиселини.
Активният трипсин може също да преобразува трите про-ензими прокарбоксипептидази, проаминопептидази и химотрипсиноген до трите им активни ензима чрез отделяне на аминокиселинна верига. Тези три ензими участват и в храносмилането на протеини. Трипсинът е категоризиран като ензим в категорията хидролази.
Това означава, че те могат обратимо да разделят съединения между аминокиселини, като консумират вода. Способността за разделяне на аминокиселинните вериги достига максимум в леко основен панкреас със стойности на рН между 7 и 8. Това свойство е от съществено значение за процеса на храносмилане.
След ензими на устната слюнка, трипсинът представлява втората стъпка в разцепването на протеини. Ензимът не разделя аминокиселинната верига на протеините отвън, а разделя цялата верига на няколко малки фрагмента, които впоследствие се съкращават от други ензими, за да могат да се абсорбират в тялото през червата лигавицата. Ако трипсинът е дефицитен, храносмилането на протеините се нарушава.
По-нататък по-малко аминокиселини се абсорбират в тялото. Тъй като някои аминокиселини са от съществено значение за човешкото тяло, тъй като те не могат да бъдат произведени нито чрез модифициране на съществуващите аминокиселини, нито чрез техния собствен синтез, симптомите на дефицит се появяват след известно време, което може да има сериозни последици, ако не се лекува. Освен това може да се случи, че наличните в тялото запаси от аминокиселини, като протеините на мускулите, водят до загуба на тегло и намалена устойчивост.
Всички статии от тази поредица:
