Myosin принадлежи към мотора протеини и е отговорен, наред с други неща, за процесите, свързани с мускулната контракция. Има няколко вида миозини, всички от които участват в транспортните процеси на клетъчните органели или в изместванията в цитоскелета. Структурните аномалии в молекулярната структура на миозина могат да бъдат причини за мускулни заболявания при някои обстоятелства.
Какво представлява миозинът?
Миозинът, заедно с динеин и кинезин, е един от двигателите протеини отговорен за процесите на клетъчно движение и транспорт в клетката. За разлика от другите два мотора протеини, миозинът функционира само заедно с актина. Актинът от своя страна е компонент на цитоскелета на еукариотната клетка. По този начин той е отговорен за структурата и стабилността на клетката. Освен това актинът, заедно с миозина и два други структурни протеина, образува действителната съкратителна структурна единица на мускула. Две трети от контрактилните протеини на мускула са миозини, а една трета е актин. Миозините обаче присъстват не само в мускулните клетки, но и във всички други еукариотни клетки. Това важи както за едноклетъчните еукариоти, така и за растителните и животинските клетки. Микрофиламентите (актинови нишки) участват в сглобяването на цитоскелета във всички клетки и заедно с миозина контролират протоплазмените токове.
Анатомия и структура
Миозините могат да бъдат разделени на няколко класа и подкласове. В момента са известни над 18 различни класа, като класовете I, II и V са най-значимите. Миозинът, открит в мускулни влакна се нарича конвенционален миозин и принадлежи към клас II. Структурата на всички миозини е сходна. Всички те се състоят от a глава част (главата на миозин), a шия част и опашка част. Тук миозиновите нишки на скелетните мускули се състоят от приблизително 200 миозин II молекули, всеки с молекулно тегло 500 kDa. The глава част е генетично много консервативна. Класификацията в структурни класове се определя главно от генетичната изменчивост на опашната част. The глава частта се свързва с молекулата на актина, докато шия част действа като панта. Частите на опашката от няколко миозина молекули натрупват се заедно, за да образуват нишки (снопчета). Молекулата миозин II се състои от две тежки вериги и четири леки вериги. Двете тежки вериги образуват така наречения димер. По-дългата от двете вериги има алфа-спирална структура и е съставена от 1300 аминокиселини. По-късата верига се състои от 800 аминокиселини и представлява така наречения двигателен домейн. Той образува главната част на молекулата, която отговаря за движенията и транспортните процеси. Четирите леки вериги са свързани с главата и шия част от тежките вериги. Леките вериги по-далеч от главата се наричат регулаторни вериги, а леките вериги близо до главата се наричат основни вериги. Те имат висок афинитет към калций и по този начин може да контролира подвижността на шийната част.
Функция и роли
Най-важната функция на всички миозини е да транспортира клетъчните органели и да извършва измествания в цитоскелета в еукариотните клетки. В този процес конвенционалният миозин II молекули, заедно с актина и протеините тропомиозин и тропонин, са отговорни за мускулната контракция. За тази цел миозинът първо се интегрира в Z-дисковете на сакомера с помощта на протеина титин. Шест титинови нишки фиксират миозинови нишки за тази цел. В сакомера миозиновата нишка образува около 100 кръстосани връзки отстрани. В зависимост от структурата на молекулите на миозина и съдържанието на миоглобин, могат да се разграничат няколко форми на мускулни влакна. В рамките на сакомера мускулната контракция се осъществява чрез движението на миозин в кръстосания мостов цикъл. Първо, миозиновата глава е плътно прикрепена към молекулата на актина. След това АТФ се разцепва до ADP и освободената енергия води до напрежението на главата на миозина. В същото време леките вериги осигуряват увеличение на калций йони. Това кара главата на миозина да се прикрепи към съседна молекула на актин в резултат на конформационна промяна. Със освободената стара връзка, напрежението вече се превръща в механична енергия от това, което се нарича сила удар. Движението е подобно на греблото удар. В този процес главата на миозина се накланя от 90 градуса на между 40 и 50 градуса. Резултатът е движение на мускулите.По време на мускулната контракция само дължината на сакомера се съкращава, докато дължините на актиновите и миозиновите нишки остават същите. Доставката на АТФ в мускула трае само около три секунди. Чрез разбиване гликоза и мазнини, АТФ се прави отново от ADP, така че химическата енергия може да продължи да се преобразува в механична енергия.
Болести
Структурните промени в миозина, причинени от мутации, могат олово до мускулни заболявания. Един пример за такова заболяване е фамилната хипертрофия кардиомиопатия. Семеен хипертрофичен кардиомиопатия е наследствено заболяване, което се наследява по автозомно доминиращ начин. Болестта се характеризира с удебеляване на лява камера от сърце без дилатация. Това е сравнително често сърце заболяване с 0.2% разпространение сред общата популация. Това заболяване се причинява от мутации, които олово до структурни промени в бетамиозин и алфатропомиозин. Това включва не една, а множество точкови мутации на протеините, участващи в изграждането на сакомера. Повечето от мутациите са разположени на хромозома 14. Патологично заболяването се проявява чрез удебеляване на мускулите в лява камера. Тази асиметрия в дебелината на миокарда може да доведе до сърдечно-съдови симптоми, включително аритмии, диспнея, виене на свят, загуба на съзнание и ангина pectoris. Въпреки че много пациенти имат слабо или никакво увреждане на сърдечната функция, прогресиращо сърце при някои обстоятелства може да се развие неуспех.
