Еластинът е структурен протеин, участващ в изграждането на съединителната тъкан на белите дробове, кръв съдове, и кожа. Той е много еластичен, за разлика колаген, който се среща и в съединителната тъкан. Еластин молекули напречна връзка помежду си в извънклетъчното пространство.
Какво е еластин?
Всички гръбначни съдържат влакнест протеин еластин. Това е структурен протеин, отговорен за оформянето на такива важни органи като белите дробове, кръв съдове, и кожа, Заедно с колаген, той формира съединителната тъкан на тези органи. Свойствата на еластина и колаген взаимно се допълват. По този начин еластинът, както подсказва името му, е много еластичен, за разлика от колагена. Това прави съединителната тъкан на кожа, бели дробове и кръв съдове разтеглив и деформируем. Функциите на тези три органа изискват постоянна корекция на размера. Еластинът се състои главно от аминокиселини аланин, глицин, пролин, валин, лизин, левцин и изолевцин. В рамките на молекулата се редуват хидрофобни и хидрофилни домени. Във всеки хидрофобен домейн, характерни единици от четирите аминокиселини аланин, пролин, глицин и валин се повтарят. Хидрофилните домейни имат главно лизин, Най- лизин остатъкът се окислява до ализин от ензима лизил оксидаза. Това води до заместване на крайната амино група с карбоксилна група. Лизиновите остатъци от различните протеинови вериги се комбинират помежду си, образувайки пръстеновиден десмозин, като по този начин омрежват различните вериги заедно.
Функция, действие и задачи
Функцията на еластин като структурен протеин в съединителната тъкан е да осигурява форма и еластичност на белите дробове, кръвоносните съдове и кожата. И трите органа зависят от гъвкавостта на съединителната тъкан. Те са обект на постоянно сила на звука промяна. Съединителната тъкан в по-голямата си част има колаген като свой структурен протеин. Той е устойчив на разкъсване, но би бил твърде твърд като единствен структурен елемент. Само чрез комбиниране на свойствата на еластин и колаген съединителната тъкан става едновременно еластична и устойчива на разкъсване. Основният градивен елемент на еластина е тропоеластинът. Тропоеластинът се състои от редуващи се хидрофобни и хидрофилни домейни. Той има приблизителна молекула маса от 72 килотона. Тропоеластиновите звена се свързват помежду си при остатъците от лизин. Докато тропоеластинът е вода разтворим поради многото си хидрофилни домейни, водоразтворимостта на омрежения полимер е премахната. Тропоеластинът се образува вътре в клетките и достига до извънклетъчната област чрез мембранния транспорт. Там се получава омрежване на основните градивни блокове, като на местата за омрежване се образуват пръстеновидни десмозинови единици. Три ализинови остатъка и един лизинов остатък винаги участват в образуването на дезмозин. Тъй като ализинът е продукт на окисляване на лизин, четири остатъка от лизин в крайна сметка са свързани помежду си. Тази форма на свързване придава на еластина неговата специална еластичност. Омрежването също така предпазва еластина от денатурация и разграждане от почти всички протеази. Ензимът еластаза обаче е изключение. Това е единствената протеаза, способна да разгради еластина. По този начин той също така успява да разгради еластините, погълнати чрез храната.
Образуване, поява, свойства и оптимални стойности
Както бе споменато по-горе, еластинът е необходим компонент на съединителната тъкан на белите дробове, кръвоносните съдове и кожата. Това се отнася за всички гръбначни животни. Основният градивен елемент тропоеластин трудно може да бъде открит в животинските тъкани. След превръщането на лизиновите остатъци в ализин чрез лизил оксидаза, има незабавно омрежване на три ализинови остатъка с един лизинов остатък. Еластинът се среща почти изключително в омрежената си форма. Независимо от това, откриването на тропоеластин в опити с животни е постигнато чрез инхибиране на синтеза на лизил оксидаза. Ако този ензим отсъства, превръщането на лизин в ализин и по този начин не се получава образуване на еластин. Устойчивостта на еластина към разграждане от протеази осигурява идеална защита за кожата, белите дробове и кръвоносните съдове. Разграждащото действие на еластазата е ограничено от еластазните инхибитори.
Болести и разстройства
Мутации в ELN ген може да причини наследствени заболявания, при които структурата на еластин е променена. В състояние наречена дерматохалаза, настъпват промени в съединителната тъкан, в резултат на което се появява нееластична, увиснала кожа бръчки. Болестта може да бъде придобита, както и наследствена. Наблюдават се фамилни натрупвания. Сред много други симптоми това слабост на съединителната тъкан също се среща при синдром на Уилямс-Беурен. Това също е наследствена структурна аномалия на еластина. Причината за това заболяване е мутация на хромозома 7. Освен това има и вродена аортна стеноза, което се основава на нарушение на структурата на еластин. В този случай основният артерия от сърце е стеснен. Кръвта може да тече само от лява камера в кръвта със закъснение. В дългосрочен план това води до сърце неуспех. Пет до шест процента от всички вродени сърце дефектите са вродени аортни стенози. Някои форми на Синдром на Ehlers-Danlos също се смята, че са причинени от малформация на еластин. Това състояние се характеризира с преразтягаща се кожа и се нарича гумена кожа. The слабост на съединителната тъкан засяга много органи, включително сърцето и храносмилателен тракт. Синдромът обикновено се наследява по автозомно доминиращ начин. В т. Нар. Синдром на Menkes, от друга страна, сред много други симптоми, има и слабост на съединителната тъкан, причината за която е да се намери в нарушен синтез на еластин. Синдромът на Menkes всъщност се характеризира с нарушение на мед абсорбция в тялото. Въпреки това, мед е кофактор за мнозина ензими. Сред тях е лизил оксидазата. Без мед, ензимът е неефективен. Превръщането на остатъците от лизин в ализин вече не се извършва. В резултат на това кръстосаното свързване на лизиновите остатъци с дезмозин също вече не може да функционира.
