хемоглобин

структура

Хемоглобинът е протеин в човешкото тяло, който има важни функции за транспорта на кислород в кръв. Протеини в човешкото тяло винаги се състоят от множество аминокиселини, свързани помежду си. Аминокиселините се усвояват частично от тялото с храната, отчасти тялото може също така да преобразува други молекули в аминокиселини чрез ензимни преобразувания или да ги произвежда напълно от себе си.

141 отделни аминокиселини се свързват заедно, за да образуват субединица на хемоглобина, глобин. Молекулата на хемоглобина се състои от четири глобина, като по две еднакви субединици образуват молекула. Глобините са сгънати, за да образуват един вид джоб, в който е свързана молекула хем, така нареченият „железен комплекс“.

Този железен комплекс, който има четири в молекулата на хемоглобина, свързва по една молекула кислород, по един O2. Благодарение на желязото в структурата си, хемоглобинът придобива червен цвят, който дава цялото кръв неговия цвят. Ако железният йон сега свързва молекула кислород, цветът на хемоглобина се променя от тъмно червен до по-светъл червен.

Тази промяна на цвета се забелязва и при сравняване на венозни и артериални кръв. Артериалната кръв, която носи повече кислород, има много по-светъл цвят. Четирите глобинови субединици имат специален ефект при свързването на четирите кислородни молекули.

С всяка свързана молекула кислород възникват взаимодействия между четирите субединици и свързването на друга кислородна молекула се улеснява. Хемоглобинът, натоварен с четири кислородни молекули, е особено стабилен. Изданието работи по същия начин.

След като една молекула кислород напусне хемоглобина, процесът се улеснява и за останалите три. В различни житейски ситуации хората имат различни форми на хемоглобин. Като дете в утробата, той има първо ембрионален, а по-късно и фетален хемоглобин.

Субединиците на глобина се различават по своята химическа структура и водят до това, че инфантилният хемоглобин има значително по-висок афинитет към кислорода, отколкото хемоглобина на възрастни хора. Това позволява кислородът да се прехвърля от кръвта на майката към кръвта на детето в плацента. Възрастният човек може да има два различни вида хемоглобин, HbA1 или HbA2, въпреки че HbA1 е преобладаващ при 98% от всички хора.

If кръвна захар нивата остават твърде високи за дълъг период от време, може да присъства хемоглобин, свързан със захар, HbA1c. В диагностиката се използва главно за дългосрочен анализ кръвна захар нива. Метхемоглобинът е нефункционална форма.

Вече не може да свързва кислород. Той присъства в малки количества във всеки човек и се образува особено силно в дима инхалация или генетични дефекти. Колкото по-голям е делът, толкова по-голям е дефицитът на кислород за човешкия организъм.

Функцията на хемоглобина в човешкото тяло е жизненоважна. Молекулата на желязото в центъра на хема, която се носи от всяка субединица на глобина, свързва молекула кислород. След като венозната кръв в тялото се изпомпва отдясно сърце до белите дробове, той се натрупва там с вдишания кислород.

Оттам насетне той се нарича богат на кислород. Над границите на белодробни алвеоли, кислородът дифузира през съдовите стени в червените кръвни клетки, еритроцитии се свързва химически с железния йон. Кръвта придобива типичния светлочервен артериален цвят поради свързването и след това се изпомпва през тялото отляво сърце чрез големия кръвен поток.

В тъканта, която трябва да снабдява кръвта с кислород, кръвта тече особено бавно през капилярите, така че тъканта с дефицит на кислород може да извлече молекулата O2 от богатата на кислород кръв и хемоглобинът се превръща обратно в първоначалната си форма. Ефектът на „кооперативността“ кара четирите глобинови единици да улесняват взаимно зареждането и разтоварването на кислородните молекули. Ако една молекула кислород вече е свързана, свързването на останалите три молекули е значително улеснено.

В резултат на това съдържанието на кислород за момента остава стабилно, дори и с леки ограничения при обогатяването с кислород. Дори ограничения в напреднала възраст, остава на височина и леко бял дроб дисфункцията първоначално не оказва силно влияние върху насищането с кислород на кръвта. Дори ако парциалното налягане на кислорода във въздуха, който дишаме, вече е спаднало до половината от първоначалната си стойност, насищането с кислород от кръвта все още е над 80%. Също така е много важно хемоглобинът да има свойството да свързва кислорода в различна степен в зависимост от рН, парциалното налягане на CO2, температурата и 2,3-BPG (2,3-бисфосфоглицерат).

Това позволява възможно най-много да бъде свързано в белите дробове и възможно най-много да бъде освободено в останалата част от телесната тъкан, когато е необходимо. 2,3-BPG, който все повече се произвежда през тренировка по височинанапример също така дава възможност на тялото да намали силата на свързване на кислорода, така че да може да се отделя по-лесно. В допълнение, хемоглобинът също има функцията да транспортира CO2 до известна степен и да го освободи в белите дробове.

В този процес въглеродният диоксид също е свързан с хемоглобина, но не и със мястото на свързване на О2. За много заболявания стойността на хемоглобина е значителна. Особено дефицитните заболявания, които се наричат ​​анемии, са често срещан проблем.